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Proteómica: cuando las proteínas y la espectrometría de masas van de la mano

Miren Josu Omaetxebarria, Nerea Osinalde, Jesusmari Arizmendi, Jabi Beaskoetxea y Kerman Aloria

La espectrometría de masas (MS) es una técnica habitual entre los químicos desde hace ya 100 años, pero no fue hasta hace 3 décadas que se empezó a utilizar como técnica de análisis de proteínas. Para analizar un analito mediante espectrometría de masas (MS) es necesario ionizar dicho analito y pasarlo a fase gaseosa. Durante mucho tiempo, la posibilidad de ionizar macromoléculas como las proteínas o fragmentos de proteínas, es decir péptidos, y pasarlos a fase gaseosa se consideraba una tarea tan posible como hacer volar a un elefante. Sin embargo, el desarrollo y comercialización de dos métodos de ionización a los que se denominó ionización “suave”, demostraron que era posible analizar macromoléculas del tamaño de las proteínas, tanto en disolución como en estado seco cristalino; éstos métodos de ionización se conocen hoy día como ionización electrospray (ESI) y ionización por desorción láser asistida por matriz, (matrix assisted laser desorption ionization) (MALDI). En ESI, se aplica un alto voltaje a la solución que contiene el analito a su paso por una fina aguja perforada. A medida que se va evaporando la solución con las moléculas cargadas, se va reduciendo el tamaño de las gotas, hasta conseguir que pasen a estado gaseoso. Por su parte, en MALDI se dispara con láser a una placa de acero en la que se ha secado el analito junto con una matriz. La matriz absorbe la energía del láser que a su vez se transfiere a la muestra, haciendo que cambie a estado gaseoso.

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